Carbohidratos

¿Qué son los carbohidratos?

Los carbohidratos son unas biomoléculas que también toman los nombres de hidratos de carbono, glúcidos, azúcares o sacáridos; aunque los dos primeros nombres, los más comunes y empleados, no son del todo precisos, ya que no se tratan estrictamente de átomos de carbono hidratados, pero los intentos por sustituir estos términos por otros más precisos no han tenido éxito. Estas moléculas están formadas por tres elementos fundamentales: el carbono, el hidrógeno y el oxígeno, este último en una proporción algo más baja. Su principal función en el organismo de los seres vivos es la de contribuir en el almacenamiento y en la obtención de energía de forma inmediata, sobre todo al cerebro y al sistema nervioso.
Esto se cumple gracias a una enzima, la amilasa, que ayuda a descomponer esta molécula en glucosa o azúcar en sangre, que hace posible que el cuerpo utilice la energía para realizar sus funciones.

Tipos de carbohidratos

Existen cuatro tipos, en función de su estructura química: los monosacáridos, los disacáridos, los oligosacáridos y los polisacáridos.

• Monosacáridos

Son los más simples, ya que están formados por una sola molécula. Esto los convierte en la principal fuente de combustible para el organismo y hace posible que sean usados como una fuente de energía y también en biosíntesis o anabolismo, el conjunto de procesos del metabolismo destinados a formar los componentes celulares. También hay algunos tipos de monosacáridos, como la ribosa o la desoxirribosa, que forman parte del material genético del ADN. Cuando estos monosacáridos no son necesarios en ninguna de las funciones que les son propias, se convierten en otra forma diferente como por ejemplo los polisacáridos.

• Disacáridos

Son otro tipo de hidratos de carbono que, como indica su nombre, están formados por dos moléculas de monosacáridos. Estas pueden hidrolizarse y dar lugar a dos monosacáridos libres. Entre los disacáridos más comunes están la sacarosa (el más abundante, que constituye la principal forma de transporte de los glúcidos en las plantas y organismos vegetales), la lactosa o azúcar de la leche, la maltosa (que proviene de la hidrólisis del almidón) y la celobiosa (obtenida de la hidrólisis de la celulosa).

 

• Oligosacáridos

La estructura de estos carbohidratos es variable y pueden estar formados por entre tres y nueve moléculas de monosacáridos, unidas por enlaces y que se liberan cuando se lleva a cabo un proceso de hidrólisis, al igual que ocurre con los disacáridos. En muchos casos, los oligosacáridos pueden aparecer unidos a proteínas, dando lugar a lo que se conoce como glucoproteínas.

• Polisacáridos

Son cadenas de más de diez monosacáridos cuya función en el organismo se relaciona normalmente con labores de estructura o de almacenamiento. Ejemplos de polisacáridos comunes son el almidón, la amilosa, el glucógeno, la celulosa y la quitina.

 

Función de los carbohidratos

Aunque su función principal es la energética, también hay ciertos hidratos de carbono cuya función está relacionada con la estructura de las células o aparatos del organismo, sobre todo en el caso de los polisacáridos. Estos pueden dar lugar a estructuras esqueléticas muy resistentes y también pueden formar parte de la estructura propia de otras biomoléculas como proteínas, grasas y ácidos nucleicos. Gracias a su resistencia, es posible sintetizarlos en el exterior del cuerpo y utilizarlos para fabricar diversos tejidos, plásticos y otros productos artificiales.

Nutrición

En el ámbito de la nutrición, es posible distinguir entre hidratos de carbono simples y complejos, teniendo en cuenta tanto su estructura como la rapidez y el proceso a través del cual el azúcar se digiere y se absorbe por el organismo.
Así, los carbohidratos simples que provienen de los alimentos incluyen la fructosa (que se encuentra en las frutas) y la galactosa (en los productos lácteos); y los carbohidratos complejos abarcan la lactosa (también presente en productos lácteos), la maltosa (que aparece en ciertas verduras, así como en la cerveza en cuya elaboración se emplea el cereal de la malta), y la sacarosa (que se encuentra en el azúcar de mesa o azúcar común).
Algunos alimentos que son ricos en carbohidratos simples son las frutas y verduras, la leche y los productos derivados de esta como el queso o el yogur, así como en los azúcares y productos refinados (en los que también se produce el suministro de calorías, pero a diferencia de los anteriores se trata de calorías vacías al carecer de vitaminas, minerales y fibra); entre ellos se encuentran la harina blanca, el azúcar y el arroz. En cuanto a los carbohidratos complejos, se incluyen alimentos como legumbres, verduras ricas en almidón y panes y otros productos que incluyan cereales integrales.

• Un monosacárido se especifica por D o L, según la configuración del átomo quiral más alejado del átomo de carbono carbonílico. Cada monosacárido tiene 2n estereoisómeros posibles, donde n es la cantidad de átomos de carbono quiral. Los enantiómeros son imágenes especulares que no se pueden sobreponer una con otra. Los epímeros difieren de configuración sólo en uno de los centros quirales.
• Las aldosas con al menos cinco átomos de carbono, y las cetosas con al menos seis átomos de carbono, existen principalmente en forma de hemiacetales o hemicetales cíclicos, llamados furanosas y piranosas. En estas estructuras anulares, la configuración del carbono anomérico (carbonílico) se indica con a o b. Las furanosas y las piranosas pueden adoptar varias conformaciones.
• Entre los derivados de los monosacáridos están los fosfatos de azúcar, desoxi azúcares, aminoazúcares, azúcares alcoholes y azúcares ácidos.
• Se forman glicósidos cuando el carbono anomérico de un azúcar forma un enlace glicosídico con otra molécula. Entre los glicósidos están los disacáridos, polisacáridos y algunos derivados de carbohidratos.
• Los homoglicanos son polímeros que contienen un solo tipo de residuo de azúcar. Como ejemplos de los homoglicanos están los polisacáridos de almacenamiento almidón y glucógeno, y los polisacáridos estructurales celulosa y quitina.
• Los heteroglicanos, que contienen más de un tipo de residuo de azúcar, se encuentran en glicoconjugados, que comprenden proteoglicanos, peptidoglicanos y glicoproteínas.
• Los proteoglicanos son proteínas unidas a glicosaminoglicanos; éstos a su vez son cadenas de disacáridos repetitivos. Los proteoglicanos son prominentes en la matriz extracelular y en tejidos conectivos, como los de los cartílagos.
• Las paredes celulares de muchas bacterias están hechas de peptidoglicanos, que son cadenas de heteroglicano unidas a péptidos. Las moléculas de peptidoglicano tienen muchos enlaces cruzados, que en esencia los convierten en una macromolécula rígida que define la forma de una bacteria y protege a la membrana plasmática.
• Las glicoproteínas son proteínas que contienen oligosacáridos unidos por enlaces covalentes. Las cadenas de oligosacárido de la mayor parte de las glicoproteínas están unidas por O a residuos de serina o treonina, o están unidas por N a residuos de asparagina, y tienen gran variedad de estructuras y composición de azúcares

Algunos suplementos compuestos de carbohidratos o sus derivados

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Mecanismo de las enzimas

 Los mecanismos enzimáticos individuales se han deducido mediante una diversidad de métodos, que incluyen experimentos cinéticos, estudios estructurales de proteínas y análisis de reacciones con modelos no enzimáticos. Los resultados de esos estudios indican que la extraordinaria capacidad catalítica de las enzimas se debe a propiedades físicas y químicas sencillas, especialmente el enlazamiento y la colocación adecuada de los sustratos en los sitios activos de las enzimas. Se han combinado la química, la física y la bioquímica para esclarecer gran parte del misterio de las enzimas, y la tecnología del ADN recombinante ahora permite probar las teorías propuestas por los químicos de enzimas. Observaciones que sólo hace medio siglo no tenían explicación, ahora se comprenden en su totalidad. Los mecanismos de muchas enzimas están bien establecidos y dan un cuadro general del funcionamiento de las enzimas como catalizadores. Se comenzará este capítulo con un repaso de los mecanismos químicos sencillos, y se seguirá con una breve descripción de la catálisis.
Los cuatro modos principales de catálisis enzimática son catálisis ácido-base y catálisis covalente (modos químicos), así como proximidad y estabilización del estado de transición (modos de enlazamiento). Los detalles de las reacciones a nivel atómico se describen con mecanismos de reacción, que se basan en el análisis de experimentos cinéticos y en las estructuras de las proteínas.
 Para cada paso en una reacción, los reactivos pasan por un estado de transición. La diferencia de energía entre los reactivos estables y el estado de transición es la energía de activación. Los catalizadores permiten que las reacciones sean más rápidas al bajar la energía de activación.

Los residuos de aminoácido ionizables en los sitios activos forman centros catalíticos. Estos residuos pueden participar en la catálisis ácido-base (adición o eliminación de protón) o en la catálisis covalente (unión covalente de una parte del sustrato a la enzima). Los efectos del pH sobre la velocidad de una reacción enzimática pueden indicar cuáles residuos participan en la catálisis.

Las velocidades catalíticas de unas cuantas enzimas son tan altas que se acercan al límite físico superior de las reacciones en solución, que es la velocidad con la que se acercan los reactivos entre sí debido a la difusión. La mayor parte del aumento de velocidad que produce una enzima se debe a la unión de los ligandos reaccionantes a la enzima. El efecto de proximidad es el aumento de la velocidad de reacción debido a la formación de un complejo ES no covalente, que reúne y orienta a los reactivos causando una disminución de la entropía.
Una enzima se une con bastante debilidad a sus sustratos. Un enlace demasiado fuerte estabilizaría al complejo ES y haría más lenta la reacción.
Una enzima se une a un estado de transición con mayor afinidad que con la que se une a sus sustratos. La evidencia de la estabilización del estado de transición se obtiene con análogos de estado de transición, que son inhibidores enzimáticos, y también por estudios de anticuerpos catalíticos. Algunas enzimas, en especial las cinasas, usan ajuste inducido (activación inducida por el sustrato, donde interviene un cambio de conformación) para evitar el desperdicio de un sustrato reactivo por hidrólisis.
El mecanismo propuesto para la lisozima, una enzima que cataliza la hidrólisis de paredes celulares bacterianas, incluye distorsión del sustrato y estabilización de un oxocarbocatión intermedio. 

Muchas serina proteasas son sintetizadas en forma de zimógenos inactivos que se activan fuera de la célula, bajo condiciones adecuadas, por proteólisis selectiva. El examen de serina proteasas con cristalografía de rayos X muestra cómo las estructuras tridimensionales de las proteínas pueden revelar información acerca de los sitios activos, incluyendo la unión con sustratos específicos.

Los sitios activos de las serina proteasas contienen una tríada catalítica Ser-His-Asp. El residuo de serina sirve como catalizador covalente, y el residuo de histidina sirve como catalizador ácido-base. Los compuestos intermedios tetraédricos aniónicos se estabilizan por puentes de hidrógeno con la enzima.

Propiedades de las enzimas

                            Propiedades de las enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos de una eficiencia extraordinaria. Toda célula viva dispone de cientos de enzimas distintas que catalizan las reacciones esenciales para la vida. Aun los organismos vivos más simples contienen múltiples copias de cientos de enzimas diferentes. En los organismos multicelulares, el complemento de las enzimas varía de un tipo celular a otro.
La mayor parte de las reacciones catalizadas por enzimas no procederían a velocidades  apreciables bajo condiciones fisiológicas en ausencia de las enzimas. El papel principal de las enzimas es aumentar las velocidades de tales reacciones. En forma típica, las reacciones catalizadas por las enzimas son de 103 a 1020 veces más rápidas que las mismas sin catalizar. Un catalizador es una sustancia que acelera la llegada a un equilibrio. Un catalizador puede cambiar en forma temporal durante la reacción, pero no cambia en el proceso general, porque se recicla para participar en varias reacciones. Los reactivos se unen a un catalizador y los productos se disocian de él. Un catalizador no cambia la posición del equilibrio de la reacción (es decir, no hace que una reacción no favorable sea favorable). Más bien reduce la cantidad de energía necesaria para que se efectúe la reacción. Los catalizadores aceleran las reacciones tanto hacia adelante como hacia atrás al convertir un proceso de uno o dos pasos en varios pasos menores, cada uno con menor necesidad de energía que la reacción no catalizada. Las enzimas son muy específicas para los reactivos o sustratos sobre los que actúan, y varía el grado de especificidad hacia el sustrato. Algunas enzimas actúan sobre un grupo de sustratos relacionados y otras sólo sobre un simple compuesto. Muchas enzimas poseen estereoespecificidad ya que sólo actúan sobre un estereoisómero del sustrato. La especificidad de las enzimas no sólo ahorra energía a las células sino que también evita la formación de productos metabólicos potencialmente tóxicos. Las enzimas pueden hacer más que sólo aumentar la velocidad de una sola reacción muy específica. Algunas también pueden combinar, o acoplar, dos reacciones que normalmente serían separadas. Esta propiedad permite que la energía ganada en una reacción se use en una segunda reacción. Las reacciones acopladas son una propiedad común de muchas enzimas; por ejemplo, la hidrólisis del ATP se acopla con frecuencia a reacciones metabólicas menos favorables. Algunas reacciones enzimáticas funcionan como puntos de control en el metabolismo. Como se podrá apreciar, el metabolismo se regula en una variedad de formas, que incluyen alteraciones en las concentraciones de enzimas, sustratos e inhibidores de enzima, así como la modulación de los niveles de actividad de ciertas enzimas. Las enzimas cuya actividad es regulada, tienen en general, una estructura más compleja que las enzimas no reguladas. Con pocas excepciones, las enzimas reguladas son moléculas oligoméricas que tienen sitios de enlace separados para sustratos y moduladores, compuestos que actúan como señales de regulación.
El nombre enzima deriva de una palabra griega que significa “en la levadura”. Indica que dichos catalizadores están presentes en el interior de las células.

 Las enzimas, los catalizadores de los organismos vivos, son notables por su eficiencia catalítica y su especificidad hacia sustratos y reacciones. Con pocas excepciones, las enzimas son proteínas o proteínas más cofactores. Las enzimas se agrupan en seis clases (oxidorreductasas, transferasas, hidro
lasas, liasas, isomerasas y ligasas) de acuerdo con la naturaleza de las reacciones que catalizan.
La cinética de una reacción química se puede describir con una ecuación de velocidad.
Las enzimas y los sustratos forman complejos enzima-sustrato no covalentes. En consecuencia, las reacciones enzimáticas son de primer orden en forma característica respecto a la concentración de la enzima, y en forma típica muestran una dependencia hiperbólica respecto a la concentración del sustrato. La hipérbola se describe con la ecuación de Michaelis-Menten.
La velocidad máxima (Vmáx) se alcanza cuando la concentración del sustrato es de saturación. La constante de Michaelis (Km) es igual a la concentración del sustrato cuando la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima, esto es, a media saturación de E con S.
La constante catalítica (Kcat) o número de recambio de una enzima es la cantidad máxima de moléculas de sustrato que pueden transformarse en producto por molécula (o por sitio activo) de enzima por segundo. La relación kcat/Km es la constante aparente de velocidad de segundo orden que gobierna la reacción de una enzima cuando el sustrato está diluido y no está saturando. La relación kcat/Km es una medida de la eficiencia catalítica de una enzima.
Se pueden obtener Km y Vmáx a partir de gráficas de velocidad inicial con una serie de concentraciones de sustrato y una concentración fija de enzima.
Las reacciones de multisustrato pueden seguir un mecanismo secuencial con eventos de unión y liberación ordenados o aleatorios o con un mecanismo de ping-pong.
 Los inhibidores hacen descender las velocidades de reacciones catalizadas por enzimas. Los inhibidores reversibles pueden ser competitivos (aumentan el valor aparente de Km sin cambiar Vmáx), acompetitivos (parecen disminuir proporcionalmente Km y Vmáx), o no competitivos (parecen disminuir Vmáx sin cambiar Km). Los inhibidores irreversibles de enzima forman enlaces covalentes con la enzima.
Los moduladores alostéricos se unen a las enzimas en un sitio distinto al sitio activo y alteran la actividad enzimática. Hay dos modelos, el modelo concertado y el modelo secuencial, que describen la cooperatividad de las enzimas alostéricas. La modificación covalente, por lo general fosforilación, de ciertas enzimas reguladoras también puede regular la actividad enzimática.
Los complejos multienzimáticos y las enzimas multifuncionales tienen la ventaja de la canalización de metabolitos.

Proteínas: Estructura tridimensional y Funciones.

Las proteínas

Las cadenas polipeptídicas no sólo son lineales sino que también están dobladas en formas compactas que contienen espirales, regiones en zigzag, giros y asas. Durante los últimos 50 años se han determinado las formas tridimensionales o conformaciones de más de mil proteínas. Una conformaciónes un ordenamiento espacial de átomos que depende de la rotación de uno o varios enlaces. La conformación de una molécula, como la de una proteína, puede cambiar sin que los enlaces covalentes se rompan, mientras que las diversas configuraciones de una molécula sólo se pueden cambiar si se rompen y vuelven a unir enlaces covalentes.

Las proteínas tienen diversas formas. Muchas son macromoléculas aproximadamente esféricas, hidrosolubles y compactas cuyas cadenas polipeptídicas están dobladas de manera apretada

• Las proteínas globulares tienen un interior hidrofóbico y una superficie hidrofílica, en forma característica. Poseen penetraciones o fisuras que reconocen en forma específica a otros compuestos y se unen a ellos en forma transitoria. Al enlazarse selectivamente con otras moléculas, dichas proteínas sirven como agentes dinámicos de la acción biológica
•  Las proteínas fibrosas son una clase particular de proteínas estructurales que proporcionan soporte mecánico a las células u organismos. En el caso típico, las proteínas fibrosas se ensamblan en grandes cables o hebras.

 Hay cuatro niveles de estructura de las proteínas

La estructura primaria describe la secuencia lineal de residuos de aminoácidos en una proteína. Recuérdese que las secuencias de aminoácidos siempre se escriben desde el amino terminal (N-terminal) hasta el carboxilo terminal C- (C-terminal). La estructura tridimensional de una proteína se describe con tres niveles adicionales: estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Las fuerzas que mantienen, o estabilizan, estos tres niveles son no covalentes, de manera primordial.

Rotación de los enlaces N-Cα  y Cα -C

 

La estructura secundaria se refiere a las regularidades en las conformaciones locales mantenidas por puentes de hidrógeno entre los hidrógenos de amida y los oxígenos de carbonilo en la columna vertebral del péptido. Las estructuras secundarias principales son las hélices a y las hebras b (incluyendo las láminas a). Se acostumbra representar las regiones helicoidales a con dibujos que muestran las estructuras de proteínas plegadas; las hebras b se representan con flechas anchas que apuntan desde la dirección N-terminal hacia la C-terminal.

La hélice α. Según la determinación: Dextrógiro, Levógiro.

• En las hebras β y laminas β pueden ser: lamina β paralelas o lamina β antiparalela.

Asas y giros. Los giros causan cambios abruptos en la dirección de cadena.

 

La estructura terciaria describe la cadena polipeptídica totalmente plegada y compactada. Muchos polipéptidos plegados consisten en varias unidades distintas unidas por un tramo corto de residuos de aminoácidos, como se ve en la figura 4.1c; a dichas unidades se les conoce como dominios. Las estructuras terciarias se estabilizan por las interacciones de cadenas laterales de aminoácidos en regiones no vecinas de la cadena polipeptídica. La formación de la estructura terciaria acerca partes lejanas de las estructuras primaria y secundaria.

• Dominios. Unidades compactadas, discretas, plegadas en forma independiente.

 

Algunas proteínas poseen estructura cuaternaria, que implica la asociación de dos o más cadenas polipeptídica en una multisubunidad, o proteína oligomérica u oligómera. Las cadenas polipeptídicas de una proteína oligómera pueden ser idénticas o distintas.

La técnica acostumbrada para determinar la conformación tridimensional de una proteína es la cristalografía con rayos X.
 

Estructura de las proteinas

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Los complementos alimenticios no deben utilizarse como sustitutos de una dieta variada y equilibrada y por un modo de vida sano. No superar la dosis diaria recomendada. Mantener fuera del alcance de los niños. Contiene derivados de pescado. Contiene polioles. Su consumo excesivo puede producir efectos laxantes.

No recomendado para menores de 3 años.

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-Alimentación por gravedad Sonda mayor o igual a 8 fr.
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Los aminoácidos y la estructura primaria de las proteínas

Los aminoácidos

El estudio de las proteínas ha ocupado a los bioquímicos durante más de un siglo. Comprender las composiciones, formas tridimensionales y actividades químicas de estas biomoléculas puede ser la clave para acometer algunos de los desafíos científicos más apremiantes.

Hay muchas clases distintas de proteínas. La lista que sigue, aunque incompleta, contiene la mayor parte de las funciones biológicas importantes de las proteínas.

 

1.  Muchas proteínas actúan como enzimas, los catalizadores bioquímicos. Las enzimas catalizan casi todas las reacciones que suceden en los organismos vivos.

2. Algunas proteínas se unen con otras moléculas para su almacenamiento y transporte. Por ejemplo, la mioglobina se enlaza con el oxígeno en las células de los músculos esquelético y cardiaco, mientras que la hemoglobina se une y transporta al O2 y al CO2 en los glóbulos rojos.

 3. Algunas proteínas, como la tubulina, actina y colágena, proporcionan soporte y forma a las células, y en consecuencia a los tejidos y los organismos.

 4. Los conjuntos de proteínas pueden efectuar trabajo mecánico, como el movimiento de flagelos, la separación de cromosomas en la mitosis y la contracción de los músculos.

 5. Muchas proteínas desempeñan un papel en la descodificación de la información celular. Algunas intervienen en la traducción, mientras que otras juegan un papel en la regulación de la expresión genética al unirse a los ácidos nucleicos.

 6. Algunas proteínas son hormonas que regulan las actividades bioquímicas en las células o los tejidos blancos; otras proteínas sirven como receptores de las hormonas.

 7. Algunas proteínas desarrollan funciones muy especializadas. Por ejemplo, los anticuerpos defienden a los vertebrados contra infecciones bacterianas y víricas, y las toxinas, que producen algunas bacterias, matan organismos mayores.

Estructura general de los aminoácidos

Todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos como bloques constructivos para armar las moléculas de proteína. A estos 20 aminoácidos se les llama aminoácidos comunes, estándar o normales. A pesar de la poca cantidad de los aminoácidos, se puede obtener una variedad enorme de distintos polipéptidos al unir los 20 aminoácidos comunes para formar distintas combinaciones. Los aminoácidos se llaman así porque son derivados aminados de ácidos carboxílicos. En los 20 aminoácidos comunes, los grupos amino y carboxilo están unidos al mismo átomo de carbono: el átomo de carbono a.

 

• Hay 4 aminoácidos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), que tienen cadenas laterales alifáticas saturadas. La glicina (Gly-G) es también alifática.
• La fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y el triptófano (Trp, W) presentan cadenas laterales con grupos aromáticos.
• La metionina (Met, M) y la cisteína (Cys, C) son los dos aminoácidos azufrados.

Un compuesto llamado cistina se puede aislar cuando se hidrolizan algunas proteínas. La cistina se forma con dos moléculas oxidadas de cisteína unidas por un enlace disulfuro.

• La serina (Ser, S) y la treonina (Thr, T) tienen cadenas laterales polares sin carga que contienen grupos b-hidroxilo. Estos grupos alcohol dan carácter hidrofílico a las cadenas laterales alifáticas.
• La histidina (His, H), lisina (Lys, K) y arginina (Arg, R) presentan cadenas laterales hidrofílicas que son bases nitrogenadas y tienen carga positiva a pH 7. La cadena lateral de la histidina contiene un sustituyente de anillo de imidazol.
• El aspartato (Asp, D) y el glutamato (Glu, E) son aminoácidos dicarboxílicos y tienen cadenas laterales hidrofílicas con carga negativa a pH 7. Además de los grupos carboxilo a, el aspartato posee un grupo carboxilo b y el glutamato un grupo carboxilo g.
•  asparagina (Asn, N) y la glutamina (Gln, Q) son las amidas del ácido aspártico y el ácido glutámico, respectivamente.

 Ionización de los aminoácidos

Las propiedades físicas de los aminoácidos reciben influencias de los estados iónicos de los grupos a-carboxilo y a-amino y de todos los grupos ionizables que haya en las cadenas laterales. Cada grupo ionizable guarda relación con un valor específico de pKa, que corresponde al pH al que son iguales las concentraciones de las formas protonada y no protonada.

Unión de aminoácidos por enlaces peptídicos en las proteínas

 La estructura del enlace peptídico se puede considerar como producto de una reacción de condensación donde el grupo a-carboxilo de un aminoácido se condensa con el grupo a-amino de otro aminoácido. El resultado es un dipéptido, en el que los aminoácidos están unidos por un enlace peptídico.

 Estrategias de secuenciación de proteínas

La mayor parte de las proteínas contiene demasiados residuos para poder secuenciarse por completo con el proceso de degradación de Edman sólo a partir del N-terminal. Por consiguiente, se usan enzimas denominadas proteasas que catalizan selectivamente la hidrólisis de los enlaces peptídicos en las proteínas, o ciertos reactivos químicos para romper en forma selectiva algunos de los enlaces peptídicos de una proteína.

• Con tripsina se cataliza el rompimiento de péptidos en el lado carbonílico de los residuos básicos arginina y lisina. 
• Con quimotripsina se cataliza el rompimiento de péptidos en el lado carbonílico de residuos sin carga, con cadenas laterales aromáticas o hidrofóbicas voluminosas, como fenilalanina, tirosina y triptófano.
•  Mediante el procedimiento de degradación de Edman se determina la secuencia de cada fragmento  y entonces alineando las secuencias iguales de fragmentos que se traslapan se puede determinar el orden de los fragmentos y con ello deducir la secuencia de todo el oligopéptido.

 Comportamiento acido, básico de los aminoácidos

 

El agua

El agua

El agua, respecto a otros líquidos, resulta ser un líquido extraño que tiene unas características especiales obtenidas de su propia composición molecular. El agua está constituida por dos átomos de hidrogeno y uno de oxigeno, más conocida como H2O.

Importancia del Agua

Las propiedades físicas del agua se combinan para hacerla un excelente solvente. Ya se estudió que las moléculas de agua son polares; esta propiedad ejerce consecuencias importantes. Además, el agua posee una viscosidad intrínseca que no impide mucho el movimiento de las moléculas disueltas en ella. Por último, las moléculas mismas de agua son pequeñas en comparación con las de otros solventes como el etanol y el benceno. El pequeño tamaño de las moléculas de agua determina que muchas de ellas puedan asociarse con partículas de soluto y hacerlas más solubles.

Además de sus propiedades físicas, las propiedades químicas del agua también son importantes en bioquímica, porque las moléculas de agua pueden reaccionar con moléculas biológicas.

 

La vida en la Tierra se suele describir como un fenómeno basado en el carbono, pero sería igualmente correcto llamarlo un fenómeno basado en el agua. Es pro- bable que la vida se haya originado en el agua, hace más de tres mil millones de años, y que todas las células vivientes sigan dependiendo del agua para existir. En la mayor parte de las células el agua es la molécula más importante y forma de 60 a 90% de su masa, aunque hay pocas excepciones, como las semillas y las esporas, de las cuales se expulsa el agua. Las semillas y las esporas pueden permanecer latentes por largos periodos hasta “revivir” por la reintroducción de agua. En el estudio de la bioquímica es importante comprender al agua y sus propiedades. Los componentes macromoleculares de las células, proteínas, polisacáridos, ácidos nucleicos y membranas asumen sus formas características como respuesta al agua. Algunos tipos de moléculas interaccionan en forma extensa con el agua y en consecuencia son muy solubles. Otras moléculas no se disuelven con facilidad en el agua y tienden a asociarse entre sí para evitar el agua. Gran parte de la maquinaria metabólica de las células debe operar en un ambiente acuoso porque el agua es un solvente esencial y también un sustrato de numerosas reacciones celulares.

Ionización del agua

Una de las propiedades importantes del agua es su pequeña tendencia a ionizarse. El agua pura no está formada sólo por H2O, sino también por una baja concentración de iones hidronio (H3O ) y una concentración igual de iones hidróxido (OH ). Los iones hidronio e hidróxido se forman por un ataque nucleofílico del oxígeno contra uno de los protones en una molécula adyacente de agua.

Escala de pH

 

Propiedades del agua 

                            

Introducciòn a la bioquìmica

  La Bioquímica

      es el estudio de las moléculas y las reacciones químicas de la vida. Es la disciplina que emplea los principios y el lenguaje de la química a fin de explicar la biología a nivel molecular. Los bioquímicos descubrieron que los compuestos químicos y los procesos metabólicos centrales son los mismos que se encuentran en organismos tan distantes como las bacterias, plantas y humanos. Se sabe que los principios básicos de la bioquímica son comunes a todos los organismos vivos.

     1. La célula. es la unidad básica de la vida Todos los organismos son unicelulares o están compuestos por muchas células. Las células existen en una variedad extraordinaria de tamaños y formas, pero todas se pueden clasificar como eucarióticas o procarióticas.

 

 

 

2. La bioquímica es multidisciplinaria
Una de las metas de los bioquímicos es integrar un gran cuerpo de       

conocimiento para conformar una explicación molecular de la vida. Esto ha sido, y continúa siendo, una tarea desafiante. Sin embargo, los bioquímicos han realizado grandes avances hacia la definición de las reacciones básicas comunes a todas las células y han entendido cómo están interrelacionadas estas reacciones. La bioquímica como disciplina no existe en un vacío. Ya se vio cómo la física, la química, la biología celular y la evolución contribuyen a una comprensión de la bioquímica. Las disciplinas relacionadas, como la fisiología y la genética, también son importantes. De hecho, muchos científicos ya no se consideran a sí mismos simplemente biólogos sino que son reconocidos en varios campos relacionados. Como todos los aspectos de la bioquímica están interrelacionados, es difícil presentar un tema sin referirse a los demás. Por ejemplo, la función está íntimamente ligada con la estructura, y la regulación de las actividades enzimáticas individuales, que se pueden apreciar sólo en el contexto de una serie de reacciones vinculadas. La interrelación de los temas bioquímicos es un problema tanto para los estudiantes como para los maestros en un curso de introducción a la bioquímica. El material se debe presentar de una forma lógica y secuencial. No hay una secuencia universal de los temas que se adecue a todos los cursos, o a cada libro de texto.

 

Mapa conceptual de los ácidos nucleicos

 

La Bioquímica es el estudio de la Química, y lo que se relaciona con ella, de los organismos biológicos. Forma un puente entre la Química y la Biología, al estudiar como tienen lugar las estructuras y las reacciones químicas complejas que dan lugar a la vida y a los procesos químicos de los seres vivos.

Ocasionalemte se considera a la Bioquímica como una rama de la Química orgánica que se especializa en los procesos y transformaciones químicas, que tienen lugar dentro de los seres vivos, pero en verdad la bioquímica no puede considerarse ni completamente dentro de la "Biología" ni dentro de la "Química", la Bioquímica es una disciplina en sí misma.

La Bioquímica es, esencialmente, el estudio de la estructura y la función de los componentes celulares (tales como enzimas y organelas celulares) y los procesos que ocurren por y sobre macromoléculas orgánicas, incluyendo a los carbohidratos, lípidos, ácidos nucleícos y, especialmente, a las proteínas y, también, otras biomoleculas.

Actualmente se considera que todas las formas de vida descienden de un único ancestro protobiótico, lo cual explicaría por qué todos los seres vivos tienen una bioquímica similar. Aún cuando algunas características pueden ser arbitrariamente diferentes (como el código genético o el significado de los codones o, la función realizada por varias biomoléculas), es un hecho irrefutable que todos los organismos marinos y terrestres demuestran tener ciertos patrones constantes a través de todos los niveles de organización, desde familias y tipos a reinos y clases.

La Bioquímica, en simples palabras, es la química de la vida.

 

 

Introducción a la bioquimica