Propiedades de las enzimas

                            Propiedades de las enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos de una eficiencia extraordinaria. Toda célula viva dispone de cientos de enzimas distintas que catalizan las reacciones esenciales para la vida. Aun los organismos vivos más simples contienen múltiples copias de cientos de enzimas diferentes. En los organismos multicelulares, el complemento de las enzimas varía de un tipo celular a otro.
La mayor parte de las reacciones catalizadas por enzimas no procederían a velocidades  apreciables bajo condiciones fisiológicas en ausencia de las enzimas. El papel principal de las enzimas es aumentar las velocidades de tales reacciones. En forma típica, las reacciones catalizadas por las enzimas son de 103 a 1020 veces más rápidas que las mismas sin catalizar. Un catalizador es una sustancia que acelera la llegada a un equilibrio. Un catalizador puede cambiar en forma temporal durante la reacción, pero no cambia en el proceso general, porque se recicla para participar en varias reacciones. Los reactivos se unen a un catalizador y los productos se disocian de él. Un catalizador no cambia la posición del equilibrio de la reacción (es decir, no hace que una reacción no favorable sea favorable). Más bien reduce la cantidad de energía necesaria para que se efectúe la reacción. Los catalizadores aceleran las reacciones tanto hacia adelante como hacia atrás al convertir un proceso de uno o dos pasos en varios pasos menores, cada uno con menor necesidad de energía que la reacción no catalizada. Las enzimas son muy específicas para los reactivos o sustratos sobre los que actúan, y varía el grado de especificidad hacia el sustrato. Algunas enzimas actúan sobre un grupo de sustratos relacionados y otras sólo sobre un simple compuesto. Muchas enzimas poseen estereoespecificidad ya que sólo actúan sobre un estereoisómero del sustrato. La especificidad de las enzimas no sólo ahorra energía a las células sino que también evita la formación de productos metabólicos potencialmente tóxicos. Las enzimas pueden hacer más que sólo aumentar la velocidad de una sola reacción muy específica. Algunas también pueden combinar, o acoplar, dos reacciones que normalmente serían separadas. Esta propiedad permite que la energía ganada en una reacción se use en una segunda reacción. Las reacciones acopladas son una propiedad común de muchas enzimas; por ejemplo, la hidrólisis del ATP se acopla con frecuencia a reacciones metabólicas menos favorables. Algunas reacciones enzimáticas funcionan como puntos de control en el metabolismo. Como se podrá apreciar, el metabolismo se regula en una variedad de formas, que incluyen alteraciones en las concentraciones de enzimas, sustratos e inhibidores de enzima, así como la modulación de los niveles de actividad de ciertas enzimas. Las enzimas cuya actividad es regulada, tienen en general, una estructura más compleja que las enzimas no reguladas. Con pocas excepciones, las enzimas reguladas son moléculas oligoméricas que tienen sitios de enlace separados para sustratos y moduladores, compuestos que actúan como señales de regulación.
El nombre enzima deriva de una palabra griega que significa “en la levadura”. Indica que dichos catalizadores están presentes en el interior de las células.

 Las enzimas, los catalizadores de los organismos vivos, son notables por su eficiencia catalítica y su especificidad hacia sustratos y reacciones. Con pocas excepciones, las enzimas son proteínas o proteínas más cofactores. Las enzimas se agrupan en seis clases (oxidorreductasas, transferasas, hidro
lasas, liasas, isomerasas y ligasas) de acuerdo con la naturaleza de las reacciones que catalizan.
La cinética de una reacción química se puede describir con una ecuación de velocidad.
Las enzimas y los sustratos forman complejos enzima-sustrato no covalentes. En consecuencia, las reacciones enzimáticas son de primer orden en forma característica respecto a la concentración de la enzima, y en forma típica muestran una dependencia hiperbólica respecto a la concentración del sustrato. La hipérbola se describe con la ecuación de Michaelis-Menten.
La velocidad máxima (Vmáx) se alcanza cuando la concentración del sustrato es de saturación. La constante de Michaelis (Km) es igual a la concentración del sustrato cuando la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima, esto es, a media saturación de E con S.
La constante catalítica (Kcat) o número de recambio de una enzima es la cantidad máxima de moléculas de sustrato que pueden transformarse en producto por molécula (o por sitio activo) de enzima por segundo. La relación kcat/Km es la constante aparente de velocidad de segundo orden que gobierna la reacción de una enzima cuando el sustrato está diluido y no está saturando. La relación kcat/Km es una medida de la eficiencia catalítica de una enzima.
Se pueden obtener Km y Vmáx a partir de gráficas de velocidad inicial con una serie de concentraciones de sustrato y una concentración fija de enzima.
Las reacciones de multisustrato pueden seguir un mecanismo secuencial con eventos de unión y liberación ordenados o aleatorios o con un mecanismo de ping-pong.
 Los inhibidores hacen descender las velocidades de reacciones catalizadas por enzimas. Los inhibidores reversibles pueden ser competitivos (aumentan el valor aparente de Km sin cambiar Vmáx), acompetitivos (parecen disminuir proporcionalmente Km y Vmáx), o no competitivos (parecen disminuir Vmáx sin cambiar Km). Los inhibidores irreversibles de enzima forman enlaces covalentes con la enzima.
Los moduladores alostéricos se unen a las enzimas en un sitio distinto al sitio activo y alteran la actividad enzimática. Hay dos modelos, el modelo concertado y el modelo secuencial, que describen la cooperatividad de las enzimas alostéricas. La modificación covalente, por lo general fosforilación, de ciertas enzimas reguladoras también puede regular la actividad enzimática.
Los complejos multienzimáticos y las enzimas multifuncionales tienen la ventaja de la canalización de metabolitos.