Carbohidratos

¿Qué son los carbohidratos?

Los carbohidratos son unas biomoléculas que también toman los nombres de hidratos de carbono, glúcidos, azúcares o sacáridos; aunque los dos primeros nombres, los más comunes y empleados, no son del todo precisos, ya que no se tratan estrictamente de átomos de carbono hidratados, pero los intentos por sustituir estos términos por otros más precisos no han tenido éxito. Estas moléculas están formadas por tres elementos fundamentales: el carbono, el hidrógeno y el oxígeno, este último en una proporción algo más baja. Su principal función en el organismo de los seres vivos es la de contribuir en el almacenamiento y en la obtención de energía de forma inmediata, sobre todo al cerebro y al sistema nervioso.
Esto se cumple gracias a una enzima, la amilasa, que ayuda a descomponer esta molécula en glucosa o azúcar en sangre, que hace posible que el cuerpo utilice la energía para realizar sus funciones.

Tipos de carbohidratos

Existen cuatro tipos, en función de su estructura química: los monosacáridos, los disacáridos, los oligosacáridos y los polisacáridos.

• Monosacáridos

Son los más simples, ya que están formados por una sola molécula. Esto los convierte en la principal fuente de combustible para el organismo y hace posible que sean usados como una fuente de energía y también en biosíntesis o anabolismo, el conjunto de procesos del metabolismo destinados a formar los componentes celulares. También hay algunos tipos de monosacáridos, como la ribosa o la desoxirribosa, que forman parte del material genético del ADN. Cuando estos monosacáridos no son necesarios en ninguna de las funciones que les son propias, se convierten en otra forma diferente como por ejemplo los polisacáridos.

• Disacáridos

Son otro tipo de hidratos de carbono que, como indica su nombre, están formados por dos moléculas de monosacáridos. Estas pueden hidrolizarse y dar lugar a dos monosacáridos libres. Entre los disacáridos más comunes están la sacarosa (el más abundante, que constituye la principal forma de transporte de los glúcidos en las plantas y organismos vegetales), la lactosa o azúcar de la leche, la maltosa (que proviene de la hidrólisis del almidón) y la celobiosa (obtenida de la hidrólisis de la celulosa).

 

• Oligosacáridos

La estructura de estos carbohidratos es variable y pueden estar formados por entre tres y nueve moléculas de monosacáridos, unidas por enlaces y que se liberan cuando se lleva a cabo un proceso de hidrólisis, al igual que ocurre con los disacáridos. En muchos casos, los oligosacáridos pueden aparecer unidos a proteínas, dando lugar a lo que se conoce como glucoproteínas.

• Polisacáridos

Son cadenas de más de diez monosacáridos cuya función en el organismo se relaciona normalmente con labores de estructura o de almacenamiento. Ejemplos de polisacáridos comunes son el almidón, la amilosa, el glucógeno, la celulosa y la quitina.

 

Función de los carbohidratos

Aunque su función principal es la energética, también hay ciertos hidratos de carbono cuya función está relacionada con la estructura de las células o aparatos del organismo, sobre todo en el caso de los polisacáridos. Estos pueden dar lugar a estructuras esqueléticas muy resistentes y también pueden formar parte de la estructura propia de otras biomoléculas como proteínas, grasas y ácidos nucleicos. Gracias a su resistencia, es posible sintetizarlos en el exterior del cuerpo y utilizarlos para fabricar diversos tejidos, plásticos y otros productos artificiales.

Nutrición

En el ámbito de la nutrición, es posible distinguir entre hidratos de carbono simples y complejos, teniendo en cuenta tanto su estructura como la rapidez y el proceso a través del cual el azúcar se digiere y se absorbe por el organismo.
Así, los carbohidratos simples que provienen de los alimentos incluyen la fructosa (que se encuentra en las frutas) y la galactosa (en los productos lácteos); y los carbohidratos complejos abarcan la lactosa (también presente en productos lácteos), la maltosa (que aparece en ciertas verduras, así como en la cerveza en cuya elaboración se emplea el cereal de la malta), y la sacarosa (que se encuentra en el azúcar de mesa o azúcar común).
Algunos alimentos que son ricos en carbohidratos simples son las frutas y verduras, la leche y los productos derivados de esta como el queso o el yogur, así como en los azúcares y productos refinados (en los que también se produce el suministro de calorías, pero a diferencia de los anteriores se trata de calorías vacías al carecer de vitaminas, minerales y fibra); entre ellos se encuentran la harina blanca, el azúcar y el arroz. En cuanto a los carbohidratos complejos, se incluyen alimentos como legumbres, verduras ricas en almidón y panes y otros productos que incluyan cereales integrales.

• Un monosacárido se especifica por D o L, según la configuración del átomo quiral más alejado del átomo de carbono carbonílico. Cada monosacárido tiene 2n estereoisómeros posibles, donde n es la cantidad de átomos de carbono quiral. Los enantiómeros son imágenes especulares que no se pueden sobreponer una con otra. Los epímeros difieren de configuración sólo en uno de los centros quirales.
• Las aldosas con al menos cinco átomos de carbono, y las cetosas con al menos seis átomos de carbono, existen principalmente en forma de hemiacetales o hemicetales cíclicos, llamados furanosas y piranosas. En estas estructuras anulares, la configuración del carbono anomérico (carbonílico) se indica con a o b. Las furanosas y las piranosas pueden adoptar varias conformaciones.
• Entre los derivados de los monosacáridos están los fosfatos de azúcar, desoxi azúcares, aminoazúcares, azúcares alcoholes y azúcares ácidos.
• Se forman glicósidos cuando el carbono anomérico de un azúcar forma un enlace glicosídico con otra molécula. Entre los glicósidos están los disacáridos, polisacáridos y algunos derivados de carbohidratos.
• Los homoglicanos son polímeros que contienen un solo tipo de residuo de azúcar. Como ejemplos de los homoglicanos están los polisacáridos de almacenamiento almidón y glucógeno, y los polisacáridos estructurales celulosa y quitina.
• Los heteroglicanos, que contienen más de un tipo de residuo de azúcar, se encuentran en glicoconjugados, que comprenden proteoglicanos, peptidoglicanos y glicoproteínas.
• Los proteoglicanos son proteínas unidas a glicosaminoglicanos; éstos a su vez son cadenas de disacáridos repetitivos. Los proteoglicanos son prominentes en la matriz extracelular y en tejidos conectivos, como los de los cartílagos.
• Las paredes celulares de muchas bacterias están hechas de peptidoglicanos, que son cadenas de heteroglicano unidas a péptidos. Las moléculas de peptidoglicano tienen muchos enlaces cruzados, que en esencia los convierten en una macromolécula rígida que define la forma de una bacteria y protege a la membrana plasmática.
• Las glicoproteínas son proteínas que contienen oligosacáridos unidos por enlaces covalentes. Las cadenas de oligosacárido de la mayor parte de las glicoproteínas están unidas por O a residuos de serina o treonina, o están unidas por N a residuos de asparagina, y tienen gran variedad de estructuras y composición de azúcares

Algunos suplementos compuestos de carbohidratos o sus derivados

Pedialyte

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Mecanismo de las enzimas

 Los mecanismos enzimáticos individuales se han deducido mediante una diversidad de métodos, que incluyen experimentos cinéticos, estudios estructurales de proteínas y análisis de reacciones con modelos no enzimáticos. Los resultados de esos estudios indican que la extraordinaria capacidad catalítica de las enzimas se debe a propiedades físicas y químicas sencillas, especialmente el enlazamiento y la colocación adecuada de los sustratos en los sitios activos de las enzimas. Se han combinado la química, la física y la bioquímica para esclarecer gran parte del misterio de las enzimas, y la tecnología del ADN recombinante ahora permite probar las teorías propuestas por los químicos de enzimas. Observaciones que sólo hace medio siglo no tenían explicación, ahora se comprenden en su totalidad. Los mecanismos de muchas enzimas están bien establecidos y dan un cuadro general del funcionamiento de las enzimas como catalizadores. Se comenzará este capítulo con un repaso de los mecanismos químicos sencillos, y se seguirá con una breve descripción de la catálisis.
Los cuatro modos principales de catálisis enzimática son catálisis ácido-base y catálisis covalente (modos químicos), así como proximidad y estabilización del estado de transición (modos de enlazamiento). Los detalles de las reacciones a nivel atómico se describen con mecanismos de reacción, que se basan en el análisis de experimentos cinéticos y en las estructuras de las proteínas.
 Para cada paso en una reacción, los reactivos pasan por un estado de transición. La diferencia de energía entre los reactivos estables y el estado de transición es la energía de activación. Los catalizadores permiten que las reacciones sean más rápidas al bajar la energía de activación.

Los residuos de aminoácido ionizables en los sitios activos forman centros catalíticos. Estos residuos pueden participar en la catálisis ácido-base (adición o eliminación de protón) o en la catálisis covalente (unión covalente de una parte del sustrato a la enzima). Los efectos del pH sobre la velocidad de una reacción enzimática pueden indicar cuáles residuos participan en la catálisis.

Las velocidades catalíticas de unas cuantas enzimas son tan altas que se acercan al límite físico superior de las reacciones en solución, que es la velocidad con la que se acercan los reactivos entre sí debido a la difusión. La mayor parte del aumento de velocidad que produce una enzima se debe a la unión de los ligandos reaccionantes a la enzima. El efecto de proximidad es el aumento de la velocidad de reacción debido a la formación de un complejo ES no covalente, que reúne y orienta a los reactivos causando una disminución de la entropía.
Una enzima se une con bastante debilidad a sus sustratos. Un enlace demasiado fuerte estabilizaría al complejo ES y haría más lenta la reacción.
Una enzima se une a un estado de transición con mayor afinidad que con la que se une a sus sustratos. La evidencia de la estabilización del estado de transición se obtiene con análogos de estado de transición, que son inhibidores enzimáticos, y también por estudios de anticuerpos catalíticos. Algunas enzimas, en especial las cinasas, usan ajuste inducido (activación inducida por el sustrato, donde interviene un cambio de conformación) para evitar el desperdicio de un sustrato reactivo por hidrólisis.
El mecanismo propuesto para la lisozima, una enzima que cataliza la hidrólisis de paredes celulares bacterianas, incluye distorsión del sustrato y estabilización de un oxocarbocatión intermedio. 

Muchas serina proteasas son sintetizadas en forma de zimógenos inactivos que se activan fuera de la célula, bajo condiciones adecuadas, por proteólisis selectiva. El examen de serina proteasas con cristalografía de rayos X muestra cómo las estructuras tridimensionales de las proteínas pueden revelar información acerca de los sitios activos, incluyendo la unión con sustratos específicos.

Los sitios activos de las serina proteasas contienen una tríada catalítica Ser-His-Asp. El residuo de serina sirve como catalizador covalente, y el residuo de histidina sirve como catalizador ácido-base. Los compuestos intermedios tetraédricos aniónicos se estabilizan por puentes de hidrógeno con la enzima.

Propiedades de las enzimas

                            Propiedades de las enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos de una eficiencia extraordinaria. Toda célula viva dispone de cientos de enzimas distintas que catalizan las reacciones esenciales para la vida. Aun los organismos vivos más simples contienen múltiples copias de cientos de enzimas diferentes. En los organismos multicelulares, el complemento de las enzimas varía de un tipo celular a otro.
La mayor parte de las reacciones catalizadas por enzimas no procederían a velocidades  apreciables bajo condiciones fisiológicas en ausencia de las enzimas. El papel principal de las enzimas es aumentar las velocidades de tales reacciones. En forma típica, las reacciones catalizadas por las enzimas son de 103 a 1020 veces más rápidas que las mismas sin catalizar. Un catalizador es una sustancia que acelera la llegada a un equilibrio. Un catalizador puede cambiar en forma temporal durante la reacción, pero no cambia en el proceso general, porque se recicla para participar en varias reacciones. Los reactivos se unen a un catalizador y los productos se disocian de él. Un catalizador no cambia la posición del equilibrio de la reacción (es decir, no hace que una reacción no favorable sea favorable). Más bien reduce la cantidad de energía necesaria para que se efectúe la reacción. Los catalizadores aceleran las reacciones tanto hacia adelante como hacia atrás al convertir un proceso de uno o dos pasos en varios pasos menores, cada uno con menor necesidad de energía que la reacción no catalizada. Las enzimas son muy específicas para los reactivos o sustratos sobre los que actúan, y varía el grado de especificidad hacia el sustrato. Algunas enzimas actúan sobre un grupo de sustratos relacionados y otras sólo sobre un simple compuesto. Muchas enzimas poseen estereoespecificidad ya que sólo actúan sobre un estereoisómero del sustrato. La especificidad de las enzimas no sólo ahorra energía a las células sino que también evita la formación de productos metabólicos potencialmente tóxicos. Las enzimas pueden hacer más que sólo aumentar la velocidad de una sola reacción muy específica. Algunas también pueden combinar, o acoplar, dos reacciones que normalmente serían separadas. Esta propiedad permite que la energía ganada en una reacción se use en una segunda reacción. Las reacciones acopladas son una propiedad común de muchas enzimas; por ejemplo, la hidrólisis del ATP se acopla con frecuencia a reacciones metabólicas menos favorables. Algunas reacciones enzimáticas funcionan como puntos de control en el metabolismo. Como se podrá apreciar, el metabolismo se regula en una variedad de formas, que incluyen alteraciones en las concentraciones de enzimas, sustratos e inhibidores de enzima, así como la modulación de los niveles de actividad de ciertas enzimas. Las enzimas cuya actividad es regulada, tienen en general, una estructura más compleja que las enzimas no reguladas. Con pocas excepciones, las enzimas reguladas son moléculas oligoméricas que tienen sitios de enlace separados para sustratos y moduladores, compuestos que actúan como señales de regulación.
El nombre enzima deriva de una palabra griega que significa “en la levadura”. Indica que dichos catalizadores están presentes en el interior de las células.

 Las enzimas, los catalizadores de los organismos vivos, son notables por su eficiencia catalítica y su especificidad hacia sustratos y reacciones. Con pocas excepciones, las enzimas son proteínas o proteínas más cofactores. Las enzimas se agrupan en seis clases (oxidorreductasas, transferasas, hidro
lasas, liasas, isomerasas y ligasas) de acuerdo con la naturaleza de las reacciones que catalizan.
La cinética de una reacción química se puede describir con una ecuación de velocidad.
Las enzimas y los sustratos forman complejos enzima-sustrato no covalentes. En consecuencia, las reacciones enzimáticas son de primer orden en forma característica respecto a la concentración de la enzima, y en forma típica muestran una dependencia hiperbólica respecto a la concentración del sustrato. La hipérbola se describe con la ecuación de Michaelis-Menten.
La velocidad máxima (Vmáx) se alcanza cuando la concentración del sustrato es de saturación. La constante de Michaelis (Km) es igual a la concentración del sustrato cuando la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima, esto es, a media saturación de E con S.
La constante catalítica (Kcat) o número de recambio de una enzima es la cantidad máxima de moléculas de sustrato que pueden transformarse en producto por molécula (o por sitio activo) de enzima por segundo. La relación kcat/Km es la constante aparente de velocidad de segundo orden que gobierna la reacción de una enzima cuando el sustrato está diluido y no está saturando. La relación kcat/Km es una medida de la eficiencia catalítica de una enzima.
Se pueden obtener Km y Vmáx a partir de gráficas de velocidad inicial con una serie de concentraciones de sustrato y una concentración fija de enzima.
Las reacciones de multisustrato pueden seguir un mecanismo secuencial con eventos de unión y liberación ordenados o aleatorios o con un mecanismo de ping-pong.
 Los inhibidores hacen descender las velocidades de reacciones catalizadas por enzimas. Los inhibidores reversibles pueden ser competitivos (aumentan el valor aparente de Km sin cambiar Vmáx), acompetitivos (parecen disminuir proporcionalmente Km y Vmáx), o no competitivos (parecen disminuir Vmáx sin cambiar Km). Los inhibidores irreversibles de enzima forman enlaces covalentes con la enzima.
Los moduladores alostéricos se unen a las enzimas en un sitio distinto al sitio activo y alteran la actividad enzimática. Hay dos modelos, el modelo concertado y el modelo secuencial, que describen la cooperatividad de las enzimas alostéricas. La modificación covalente, por lo general fosforilación, de ciertas enzimas reguladoras también puede regular la actividad enzimática.
Los complejos multienzimáticos y las enzimas multifuncionales tienen la ventaja de la canalización de metabolitos.