Proteínas: Estructura tridimensional y Funciones.

Las proteínas

Las cadenas polipeptídicas no sólo son lineales sino que también están dobladas en formas compactas que contienen espirales, regiones en zigzag, giros y asas. Durante los últimos 50 años se han determinado las formas tridimensionales o conformaciones de más de mil proteínas. Una conformaciónes un ordenamiento espacial de átomos que depende de la rotación de uno o varios enlaces. La conformación de una molécula, como la de una proteína, puede cambiar sin que los enlaces covalentes se rompan, mientras que las diversas configuraciones de una molécula sólo se pueden cambiar si se rompen y vuelven a unir enlaces covalentes.

Las proteínas tienen diversas formas. Muchas son macromoléculas aproximadamente esféricas, hidrosolubles y compactas cuyas cadenas polipeptídicas están dobladas de manera apretada

• Las proteínas globulares tienen un interior hidrofóbico y una superficie hidrofílica, en forma característica. Poseen penetraciones o fisuras que reconocen en forma específica a otros compuestos y se unen a ellos en forma transitoria. Al enlazarse selectivamente con otras moléculas, dichas proteínas sirven como agentes dinámicos de la acción biológica
•  Las proteínas fibrosas son una clase particular de proteínas estructurales que proporcionan soporte mecánico a las células u organismos. En el caso típico, las proteínas fibrosas se ensamblan en grandes cables o hebras.

 Hay cuatro niveles de estructura de las proteínas

La estructura primaria describe la secuencia lineal de residuos de aminoácidos en una proteína. Recuérdese que las secuencias de aminoácidos siempre se escriben desde el amino terminal (N-terminal) hasta el carboxilo terminal C- (C-terminal). La estructura tridimensional de una proteína se describe con tres niveles adicionales: estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Las fuerzas que mantienen, o estabilizan, estos tres niveles son no covalentes, de manera primordial.

Rotación de los enlaces N-Cα  y Cα -C

 

La estructura secundaria se refiere a las regularidades en las conformaciones locales mantenidas por puentes de hidrógeno entre los hidrógenos de amida y los oxígenos de carbonilo en la columna vertebral del péptido. Las estructuras secundarias principales son las hélices a y las hebras b (incluyendo las láminas a). Se acostumbra representar las regiones helicoidales a con dibujos que muestran las estructuras de proteínas plegadas; las hebras b se representan con flechas anchas que apuntan desde la dirección N-terminal hacia la C-terminal.

La hélice α. Según la determinación: Dextrógiro, Levógiro.

• En las hebras β y laminas β pueden ser: lamina β paralelas o lamina β antiparalela.

Asas y giros. Los giros causan cambios abruptos en la dirección de cadena.

 

La estructura terciaria describe la cadena polipeptídica totalmente plegada y compactada. Muchos polipéptidos plegados consisten en varias unidades distintas unidas por un tramo corto de residuos de aminoácidos, como se ve en la figura 4.1c; a dichas unidades se les conoce como dominios. Las estructuras terciarias se estabilizan por las interacciones de cadenas laterales de aminoácidos en regiones no vecinas de la cadena polipeptídica. La formación de la estructura terciaria acerca partes lejanas de las estructuras primaria y secundaria.

• Dominios. Unidades compactadas, discretas, plegadas en forma independiente.

 

Algunas proteínas poseen estructura cuaternaria, que implica la asociación de dos o más cadenas polipeptídica en una multisubunidad, o proteína oligomérica u oligómera. Las cadenas polipeptídicas de una proteína oligómera pueden ser idénticas o distintas.

La técnica acostumbrada para determinar la conformación tridimensional de una proteína es la cristalografía con rayos X.
 

Estructura de las proteinas

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Tomar 1 cápsula al día, preferiblemente por la mañana. Se puede ingerir directamente o chupar hasta que se disuelva en la boca y tragar.

ADVERTENCIAS

Los complementos alimenticios no deben utilizarse como sustitutos de una dieta variada y equilibrada y por un modo de vida sano. No superar la dosis diaria recomendada. Mantener fuera del alcance de los niños. Contiene derivados de pescado. Contiene polioles. Su consumo excesivo puede producir efectos laxantes.

No recomendado para menores de 3 años.

COMPOSICIÓN

Ingredientes: Aceite de pescado (Omega-3, 70% DHA), Almidón de maíz, Luteína, Almidón de patata, Zeaxantina, Vitamina E (D-alfa-tocoferol), Edulcorante (Xilitol), Emulgente (Glicerilmonoestearato), Aroma (Aroma de frutas), Emulgente (Lecitina de girasol), Capsula (Envoltura (Gelatina y Glicerina), Colorante (Dióxido de titanio), Aroma (Aroma de frutas) y Colorantes (Oxido de hierro negro y Azul brillante FCF) y Acidulante (Ácido cítrico)).

 

 

 

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•Agítese bien antes de usar.
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Los aminoácidos y la estructura primaria de las proteínas

Los aminoácidos

El estudio de las proteínas ha ocupado a los bioquímicos durante más de un siglo. Comprender las composiciones, formas tridimensionales y actividades químicas de estas biomoléculas puede ser la clave para acometer algunos de los desafíos científicos más apremiantes.

Hay muchas clases distintas de proteínas. La lista que sigue, aunque incompleta, contiene la mayor parte de las funciones biológicas importantes de las proteínas.

 

1.  Muchas proteínas actúan como enzimas, los catalizadores bioquímicos. Las enzimas catalizan casi todas las reacciones que suceden en los organismos vivos.

2. Algunas proteínas se unen con otras moléculas para su almacenamiento y transporte. Por ejemplo, la mioglobina se enlaza con el oxígeno en las células de los músculos esquelético y cardiaco, mientras que la hemoglobina se une y transporta al O2 y al CO2 en los glóbulos rojos.

 3. Algunas proteínas, como la tubulina, actina y colágena, proporcionan soporte y forma a las células, y en consecuencia a los tejidos y los organismos.

 4. Los conjuntos de proteínas pueden efectuar trabajo mecánico, como el movimiento de flagelos, la separación de cromosomas en la mitosis y la contracción de los músculos.

 5. Muchas proteínas desempeñan un papel en la descodificación de la información celular. Algunas intervienen en la traducción, mientras que otras juegan un papel en la regulación de la expresión genética al unirse a los ácidos nucleicos.

 6. Algunas proteínas son hormonas que regulan las actividades bioquímicas en las células o los tejidos blancos; otras proteínas sirven como receptores de las hormonas.

 7. Algunas proteínas desarrollan funciones muy especializadas. Por ejemplo, los anticuerpos defienden a los vertebrados contra infecciones bacterianas y víricas, y las toxinas, que producen algunas bacterias, matan organismos mayores.

Estructura general de los aminoácidos

Todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos como bloques constructivos para armar las moléculas de proteína. A estos 20 aminoácidos se les llama aminoácidos comunes, estándar o normales. A pesar de la poca cantidad de los aminoácidos, se puede obtener una variedad enorme de distintos polipéptidos al unir los 20 aminoácidos comunes para formar distintas combinaciones. Los aminoácidos se llaman así porque son derivados aminados de ácidos carboxílicos. En los 20 aminoácidos comunes, los grupos amino y carboxilo están unidos al mismo átomo de carbono: el átomo de carbono a.

 

• Hay 4 aminoácidos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), que tienen cadenas laterales alifáticas saturadas. La glicina (Gly-G) es también alifática.
• La fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y el triptófano (Trp, W) presentan cadenas laterales con grupos aromáticos.
• La metionina (Met, M) y la cisteína (Cys, C) son los dos aminoácidos azufrados.

Un compuesto llamado cistina se puede aislar cuando se hidrolizan algunas proteínas. La cistina se forma con dos moléculas oxidadas de cisteína unidas por un enlace disulfuro.

• La serina (Ser, S) y la treonina (Thr, T) tienen cadenas laterales polares sin carga que contienen grupos b-hidroxilo. Estos grupos alcohol dan carácter hidrofílico a las cadenas laterales alifáticas.
• La histidina (His, H), lisina (Lys, K) y arginina (Arg, R) presentan cadenas laterales hidrofílicas que son bases nitrogenadas y tienen carga positiva a pH 7. La cadena lateral de la histidina contiene un sustituyente de anillo de imidazol.
• El aspartato (Asp, D) y el glutamato (Glu, E) son aminoácidos dicarboxílicos y tienen cadenas laterales hidrofílicas con carga negativa a pH 7. Además de los grupos carboxilo a, el aspartato posee un grupo carboxilo b y el glutamato un grupo carboxilo g.
•  asparagina (Asn, N) y la glutamina (Gln, Q) son las amidas del ácido aspártico y el ácido glutámico, respectivamente.

 Ionización de los aminoácidos

Las propiedades físicas de los aminoácidos reciben influencias de los estados iónicos de los grupos a-carboxilo y a-amino y de todos los grupos ionizables que haya en las cadenas laterales. Cada grupo ionizable guarda relación con un valor específico de pKa, que corresponde al pH al que son iguales las concentraciones de las formas protonada y no protonada.

Unión de aminoácidos por enlaces peptídicos en las proteínas

 La estructura del enlace peptídico se puede considerar como producto de una reacción de condensación donde el grupo a-carboxilo de un aminoácido se condensa con el grupo a-amino de otro aminoácido. El resultado es un dipéptido, en el que los aminoácidos están unidos por un enlace peptídico.

 Estrategias de secuenciación de proteínas

La mayor parte de las proteínas contiene demasiados residuos para poder secuenciarse por completo con el proceso de degradación de Edman sólo a partir del N-terminal. Por consiguiente, se usan enzimas denominadas proteasas que catalizan selectivamente la hidrólisis de los enlaces peptídicos en las proteínas, o ciertos reactivos químicos para romper en forma selectiva algunos de los enlaces peptídicos de una proteína.

• Con tripsina se cataliza el rompimiento de péptidos en el lado carbonílico de los residuos básicos arginina y lisina. 
• Con quimotripsina se cataliza el rompimiento de péptidos en el lado carbonílico de residuos sin carga, con cadenas laterales aromáticas o hidrofóbicas voluminosas, como fenilalanina, tirosina y triptófano.
•  Mediante el procedimiento de degradación de Edman se determina la secuencia de cada fragmento  y entonces alineando las secuencias iguales de fragmentos que se traslapan se puede determinar el orden de los fragmentos y con ello deducir la secuencia de todo el oligopéptido.

 Comportamiento acido, básico de los aminoácidos

 

El agua

El agua

El agua, respecto a otros líquidos, resulta ser un líquido extraño que tiene unas características especiales obtenidas de su propia composición molecular. El agua está constituida por dos átomos de hidrogeno y uno de oxigeno, más conocida como H2O.

Importancia del Agua

Las propiedades físicas del agua se combinan para hacerla un excelente solvente. Ya se estudió que las moléculas de agua son polares; esta propiedad ejerce consecuencias importantes. Además, el agua posee una viscosidad intrínseca que no impide mucho el movimiento de las moléculas disueltas en ella. Por último, las moléculas mismas de agua son pequeñas en comparación con las de otros solventes como el etanol y el benceno. El pequeño tamaño de las moléculas de agua determina que muchas de ellas puedan asociarse con partículas de soluto y hacerlas más solubles.

Además de sus propiedades físicas, las propiedades químicas del agua también son importantes en bioquímica, porque las moléculas de agua pueden reaccionar con moléculas biológicas.

 

La vida en la Tierra se suele describir como un fenómeno basado en el carbono, pero sería igualmente correcto llamarlo un fenómeno basado en el agua. Es pro- bable que la vida se haya originado en el agua, hace más de tres mil millones de años, y que todas las células vivientes sigan dependiendo del agua para existir. En la mayor parte de las células el agua es la molécula más importante y forma de 60 a 90% de su masa, aunque hay pocas excepciones, como las semillas y las esporas, de las cuales se expulsa el agua. Las semillas y las esporas pueden permanecer latentes por largos periodos hasta “revivir” por la reintroducción de agua. En el estudio de la bioquímica es importante comprender al agua y sus propiedades. Los componentes macromoleculares de las células, proteínas, polisacáridos, ácidos nucleicos y membranas asumen sus formas características como respuesta al agua. Algunos tipos de moléculas interaccionan en forma extensa con el agua y en consecuencia son muy solubles. Otras moléculas no se disuelven con facilidad en el agua y tienden a asociarse entre sí para evitar el agua. Gran parte de la maquinaria metabólica de las células debe operar en un ambiente acuoso porque el agua es un solvente esencial y también un sustrato de numerosas reacciones celulares.

Ionización del agua

Una de las propiedades importantes del agua es su pequeña tendencia a ionizarse. El agua pura no está formada sólo por H2O, sino también por una baja concentración de iones hidronio (H3O ) y una concentración igual de iones hidróxido (OH ). Los iones hidronio e hidróxido se forman por un ataque nucleofílico del oxígeno contra uno de los protones en una molécula adyacente de agua.

Escala de pH

 

Propiedades del agua 

                            

Introducciòn a la bioquìmica

  La Bioquímica

      es el estudio de las moléculas y las reacciones químicas de la vida. Es la disciplina que emplea los principios y el lenguaje de la química a fin de explicar la biología a nivel molecular. Los bioquímicos descubrieron que los compuestos químicos y los procesos metabólicos centrales son los mismos que se encuentran en organismos tan distantes como las bacterias, plantas y humanos. Se sabe que los principios básicos de la bioquímica son comunes a todos los organismos vivos.

     1. La célula. es la unidad básica de la vida Todos los organismos son unicelulares o están compuestos por muchas células. Las células existen en una variedad extraordinaria de tamaños y formas, pero todas se pueden clasificar como eucarióticas o procarióticas.

 

 

 

2. La bioquímica es multidisciplinaria
Una de las metas de los bioquímicos es integrar un gran cuerpo de       

conocimiento para conformar una explicación molecular de la vida. Esto ha sido, y continúa siendo, una tarea desafiante. Sin embargo, los bioquímicos han realizado grandes avances hacia la definición de las reacciones básicas comunes a todas las células y han entendido cómo están interrelacionadas estas reacciones. La bioquímica como disciplina no existe en un vacío. Ya se vio cómo la física, la química, la biología celular y la evolución contribuyen a una comprensión de la bioquímica. Las disciplinas relacionadas, como la fisiología y la genética, también son importantes. De hecho, muchos científicos ya no se consideran a sí mismos simplemente biólogos sino que son reconocidos en varios campos relacionados. Como todos los aspectos de la bioquímica están interrelacionados, es difícil presentar un tema sin referirse a los demás. Por ejemplo, la función está íntimamente ligada con la estructura, y la regulación de las actividades enzimáticas individuales, que se pueden apreciar sólo en el contexto de una serie de reacciones vinculadas. La interrelación de los temas bioquímicos es un problema tanto para los estudiantes como para los maestros en un curso de introducción a la bioquímica. El material se debe presentar de una forma lógica y secuencial. No hay una secuencia universal de los temas que se adecue a todos los cursos, o a cada libro de texto.

 

Mapa conceptual de los ácidos nucleicos

 

La Bioquímica es el estudio de la Química, y lo que se relaciona con ella, de los organismos biológicos. Forma un puente entre la Química y la Biología, al estudiar como tienen lugar las estructuras y las reacciones químicas complejas que dan lugar a la vida y a los procesos químicos de los seres vivos.

Ocasionalemte se considera a la Bioquímica como una rama de la Química orgánica que se especializa en los procesos y transformaciones químicas, que tienen lugar dentro de los seres vivos, pero en verdad la bioquímica no puede considerarse ni completamente dentro de la "Biología" ni dentro de la "Química", la Bioquímica es una disciplina en sí misma.

La Bioquímica es, esencialmente, el estudio de la estructura y la función de los componentes celulares (tales como enzimas y organelas celulares) y los procesos que ocurren por y sobre macromoléculas orgánicas, incluyendo a los carbohidratos, lípidos, ácidos nucleícos y, especialmente, a las proteínas y, también, otras biomoleculas.

Actualmente se considera que todas las formas de vida descienden de un único ancestro protobiótico, lo cual explicaría por qué todos los seres vivos tienen una bioquímica similar. Aún cuando algunas características pueden ser arbitrariamente diferentes (como el código genético o el significado de los codones o, la función realizada por varias biomoléculas), es un hecho irrefutable que todos los organismos marinos y terrestres demuestran tener ciertos patrones constantes a través de todos los niveles de organización, desde familias y tipos a reinos y clases.

La Bioquímica, en simples palabras, es la química de la vida.

 

 

Introducción a la bioquimica